Книги, учебники и материалы данной библиотеки принадлежат русским и украинским авторам - предназначены исключительно для учебных и ознакомительных целей

Элементы патологической физиологии и биохимии

 

Каждая цепь состоит из вариабельного У-участка, располо­женного в >1-концевой зоне молекулы и содержащего около

 

110 аминокислот, и константного С-участка. Последний являет­ся константным по первичной структуре (последовательности аминокислот) только внутри каждого типа Н- или Ь-цепей и, таким образом, определяет тип соответствующей цепи. Имеется два типа Ь-цепей (х и К) и пять типов Н-цепей (у, р<, а» б, Класс ^ определяется типом Н-цепи, т. е. первичной струк­турой ее константного С-участка.

Вариабельный У-участок Н- и Ь-цепей имеет различную пер­вичную структуру даже внутри каждого типа соответствующих цепей. В У-участке выделяют менее вариабельные (более кон­сервативные) области, необходимые для поддержания конфор- мации молекулы, и гипервариабельные области, которые опре­деляют уникальные особенности каждого вида антител и их соответствие своему антигену, точнее антигенной детерминан­те — эпитопу.

Активный центр (АЦ) антител (паратоп), комплементарный детерминирующей группе антигена (эпитопу), образуется в мо­лекуле при взаимодействии У-участков Н- и Ь-цепей. Таким образом, индивидуальные особенности каждого вида антител (у человека их может быть до 107), обусловленные разной структурой АЦ, определяются, во-первых, варьированием пер­вичной структуры У-участков Н- и Ь-цепей и, во-вторых, соче­танием М-концов различных типов Н- и Ь-цепей.

АЦ антител формируется только при образовании простран­ственной четвертичной структуры молекулы На рис. 10.1 схематично представлено строение Четыре цепи фиксиру­ются в тетрамере с помощью четырех межцепочечных дисуль- фидных связей (две — в Ь- и четыре — в Н-цепях).

Формируются соответствующие домены полипептидных це­пей: Уъ, Сь и Сн1, Сн2 и СнЗ. Исходя из принятых обозна­чений доменов можно говорить об образовании в одной молекуле Гдй двух АЦ за счет взаимодействия доменов Уь и Ун.

Классы 1дО,            и ^Е построены однотипно, отличаясь

лишь по типу Н-цепи. Молекулы класса А имеют структуру (ЬзНгЬч-* и содержат дополнительную соединяющую цепь так называемый секреторный компонент, что обеспечивает ус­тойчивость иммуноглобулина А, находящегося на слизистых оболочках, против протеолитических ферментов. Наиболее сло­жен и имеет наибольшие размеры 1§М, являющийся пентаме- ром (Ь2Н2)5, в котором мономеры соединены Л-цепью.

Для поддержания сложной пространственной структуры мо­лекулы 1ёМ необходимо значительно большее число дисуль- фидных связей (около 95), чем для молекулы ^О (16). Поэто­му ^М более чувствителен к инактивирующему действию та­ких восстанавливающих реагентов, как цистеин и (З-меркапто- этанол. Эти особенности ^ используются в практических целях. При антигенной стимуляции, при инфекционном заболевании 12М синтезируются в первую очередь, являясь антителами пер­вичного иммунного ответа. появляются позже. При вторич­ном ответе сразу синтезируются Поэтому при серологиче­ской диагностике устанавливается не только специфичность ан­тител, т. е. их соответствие определенному инфекционному за­болеванию, но оценивается и стадия болезни (ранняя, поздняя, стадия после перенесенного заболевания).

соон

Рис. 10.1. Схема строения иммуноглобулинов класса человека

 

При сочетанном действии меркаптоэтанола и мочевины, раз­рушающих соответственно дисульфидные и водородные связи, молекула распадается на отдельные цепи: Ь2Н2-»-2Ь + 2Н. При воздействии пепсина образуется бивалентный фрагмент Р<аь>. (см. рис. 10.1) с четырьмя межцепочечными дисульфид- ными связями, имеющий молекулярную массу около 100 КД. Папаин вызывает более глубокое расщепление до отдель­ных моновалентных Раь-фрагментов (45 КД), способных слабо реагировать только с одной детерминирующей группой анти­гена.

  К оглавлению



Электронная библиотека книг, учебников, справочников и словарей по экономике, философии, медицине, истории, педагогике, психологии, юриспруденции, языковедению и др.